神田 大輔 Daisuke Kohda
構造生物学分野 教授
TEL +81 (0)92 642 6968
FAX +81 (0)92 642 6833
MAIL kohda[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
1. Solution Structure of the SH3 Domain of Phospholipase Cγ
D. Kohda, H. Hatanaka, M. Odaka, V. Mandiyan, A. Ullrich, J. Schlessinger, and F. Inagaki
Cell 72, 953-960 (1993).
PubMed: 0007681365
2. Solution Structure of the Link Module: A Hyaluronan-Binding Domain Involved in Extracellular Matrix Stability and Cell Migration
D. Kohda. C. J. Morton, A. A. Parkar, H. Hatanaka, F. M. Inagaki, I. D. Campbell, and A. J. Day
Cell, 86, 767-775 (1996).
PubMed: 0008797823
3. Structural Basis of Presequence Recognition by the Mitochondrial Protein Import Receptor Tom20
Y. Abe, Toshihiro S., T. Muto, K. Mihara, H. Torii, S. Nishikawa, T. Endo, and D. Kohda
Cell 100, 551-560 (2000).
PubMed: 0010721992
4. Solution Structure of the PX domain, a Target of the SH3 domain
H. Hiroaki, T. Ago, T. Ito, H. Sumimoto, and D. Kohda
Nature Struct. Biol. 8, 526-530 (2001).
PubMed: 0011373621
5. Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states.
Saitoh T, Igura M, Obita T, Ose T, Kojima R, Maenaka K, Endo T, Kohda D
Embo J 26, 4777-4787 (2007).
PubMed: 0017948058
This paper was selected as "Must Read " by Faculty of 1000 Biology (http://www.f1000biology.com/)
6. Rational design of crystal contact-free space in protein crystals for analyzing spatial distribution of motions within protein molecules
Matsuoka R, Shimada A, Komuro Y, Sugita Y, Kohda D
Protein Sci 25, 754–768 (2016).
PubMed: 26694222
7. Comparative Analysis of Archaeal Lipid-linked Oligosaccharides That Serve as Oligosaccharide Donors for Asn Glycosylation
Taguchi Y, Fujinami D, Kohda D
J Biol Chem 291, 11042–11054 (2016).
PubMed: 27997792
8. The structure of an archaeal oligosaccharyltransferase provides insight into the strict exclusion of proline from the N-glycosylation sequon.
Taguchi Y, Yamasaki T, Ishikawa M, Kawasaki Y, Yukimura R, Mitani M, Hirata K, Kohda D.
Commun Biol 4, 941 (2021).
PubMed: 34354228
9. The time-zero HSQC method improves the linear free energy relationship of a polypeptide chain through the accurate measurement of residue-specific equilibrium constants.
Hayashi S, Kohda D.
J Biomol NMR 76, 87-94 (2022).
PubMed: 35699866
10. Retrospective study for the universal applicability of the residue-based linear free energy relationship in the two-state exchange of protein molecules.
Fujinami D, Hayashi S, Kohda D.
Sci Rep. 12, 16843 (2022).
PubMed: 36207470
11. Residue-based correlation between equilibrium and rate constants is an experimental formulation of the consistency principle for smooth structural changes of proteins.
Kohda D, Hayashi S, Fujinami D.
Biophysics and Physicobiology 20, e200046 (2023).
PubMed: 38344030
Reviews
1. Functions of outer membrane receptors in mitochondrial protein import
Endo T, Kohda D
Biochim Biophys Acta 1592, 3-14 (2002).
PubMed: 12191763
2. Structural Biology of Oligosaccharyltransferases
Matsumoto S, Nyirenda J, Kohda D
in Glycoscience: Biology and Medicine, Pages 437-445
Publisher: Springer Japan
Editors: Taniguchi, N., Endo, T., Hart, G.W., Seeberger, P.H., Wong, C.-H.
Year of publication: 2014
print ISBN: 978-4-431-54840-9, e-book ISBN: 978-4-431-54841-6
3. Chapter 21: Protein ligand interactions studied by NMR
Hiroaki H, Kohda D
in Experimental approaches of NMR spectroscopy -Methodology and application to life science and materials science-
Publisher: Springer Singapore
Editor: The Nuclear Magnetic Resonance Society of Japan
Year of publication: 2017
print ISBN: 978-981-10-5965-0, e-book ISBN: 978-981-10-5966-7
4. “Multiple partial recognitions in dynamic equilibrium" in the binding sites of proteins form the molecular basis of promiscuous recognition of structurally diverse ligands
Kohda D
Biophys Rev 10, 421-433 (2018)
doi: 10.1007/s12551-017-0365-4
PubMed: 29243092
5. Structural Basis of Protein Asn-Glycosylation by Oligosaccharyltransferases
Kohda D
Glycobiophysics, Chapter 9 (Eds: Yoshiki Yamaguchi, Koichi Kato), Adv Exp Med Biol, Volume 1104
Chapter DOI 10.1007/978-981-13-2158-0_9
PubMed: 30484249
1.NMRによる蛋白質の3次元構造解析
稲垣冬彦,神田大輔
新生化学実験講座1 タンパク質III 高次構造 105-149 (1990)
2.構造生物学の意義と役割
神田大輔、森川耿右
分子生物学(柳田、西田、野田編、東京化学同人) 第3章 38-56 (1999)
3.16章4節4項 タンパク質、核酸の二次、三次構造
神田大輔
化学便覧基礎編改訂5版 丸善(株)出版事業部 (2003)
4.いきなりはじめる構造生物学
神田大輔
秀潤社, ISBN978-4-7809-0842-8 (2011)
第1回 構造生物学事始め
第2回 立体構造からわかること・わからないこと
第3回 避けて通れない立体化学
第4回 投稿品質の立体構造の図をつくる
第5回 タンパク質ドメインによって広がる統一的理解
第6回 目指せ!タンパク質調製名人
第7回 立体構造決定法総論
第8回 結晶を作る技術
第9回 X線結晶学は王道です
第10回 NMRはスペクトロスコピーです
第11回 電子顕微鏡はフロンティア
第12回 タンパク質構築原理
5.第3章4節「アーキアの糖鎖」
田口裕也,神田大輔
「アーキア生物学」共立出版株式会社 (2017)
6.第6章「生化学における物理化学的方法」
神田大輔
化学の要点シリーズ『生化学の論理:物理化学の視点から』(日本化学会[編],八木達彦,遠藤斗志也,神田大輔[著])共立出版株式会社 (2018)
7.巻頭言「50%生物学」
神田大輔
生物物理 Vol.60 No.3, pp.145. 日本生物物理学会 (2020)
8. 16.3.4 タンパク質,核酸の二次,三次構造
神田大輔
化学便覧 基礎編 改訂6版,丸善出版,東京 (2020)
9.第4章タンパク質解析 17 結晶構造解析, 18 クライオ単粒子解析, 19 NMR解析
神田大輔
論文図表を読む作法. 羊土社 (2023)
Full list of publications in English and invited oral talks
(1983 - Mar 2024)
理学博士 / 教授
神田 大輔 Daisuke Kohda
kohda[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
理学博士 / 准教授
嶋田 睦 Atsushi Shimada
ashimada[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
システム生命科学博士 /
助教
山崎 貴大 Takahiro Yamasaki
t_yamasaki[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
システム生命科学府博士5年(5年一貫)
韓 喜玲 Xiling Han
hanxiling[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
システム生命科学府博士5年(5年一貫)
林 成一郎 Seiichiro Hayashi
seiichiro55[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
医師/
特別研究員
佐々木 大貴 Daiki Sasaki
s-daiki[at]bioreg.kyushu-u.ac.jp
医学修士
佐藤 想 So Sato
理学博士 / 助教
真柳 浩太 Kota Mayanagi
医学部生命科学科学生
矢島 久乃 Hisano Yajima
システム生命科学博士 /
学術研究員
藤浪 大輔 Daisuke Fujinami
システム生命科学博士 /
学術研究員
田口 裕也 Yuya Taguchi
システム生命科学修士
石川 真理絵 Marie Ishikawa
システム生命科学博士
川崎 由貴 Yuki Kawasakia
システム生命科学博士
斯琴 巴拉 Siqinbala
システム生命科学府修士
三谷 麻綺 Maki Mitani
システム生命科学修士
本村 肇 Hajime Motomura
システム生命科学府修士
竹内 美穂 Miho Takeuchi
保健学博士 /
テクニカルスタッフ
新田 孟徳 Takenori Nitta
テクニカルスタッフ
大津 実希 Miki Otsu
システム生命科学修士
古屋 繁一 Shigekazu Koya
助教(動的構造生命科学研究センター)
孔 三根
システム生命科学博士
松岡 礼
システム生命科学修士
中村 祐揮
テクニカルスタッフ
山口 淳子
農学博士
尾木野 弘実
システム生命科学修士
行村 隆志
システム生命科学博士
松本 俊介
システム生命科学博士(国費留学生)
James Nyirenda, from Zambia
助教(デジタルメディシン)
斎藤 貴士
医学博士・学術研究員
井倉 真由美
学術研究員
高野 晃
システム生命科学修士
小田 浩之
特任助教
佐藤 哲也
熊本大学大学院生
泉 桂星